Chez les procaryotes comme E. coli, l'ARN est plus court (ARN 4.5S) et lie par son domaine IV une seule protéine, Ffh, homologue de SRP54. Ffh se lie elle même à l'ARN par un domaine appelé M. Le complexe domaine IV-domaine M est universellement conservé (1).
Structure 3D du complexe Domaine IV-Domaine M à gauche - Structure secondaire du domaine IV à droite
Le domaine IV de l'ARN est constitué de 2 boucles internes, une asymétrique et une symétrique (même nombre de base dans chaque partie), et d'une tetraboucle GGAA (de type tetraboucle GNRA). Le site de fixation sur l'ARN du domaine M de Ffh est mis en place par la structuration des 2 boucles internes :
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Les nucléotides de la boucle symétrique forment 5 appariements non canoniques dont l'impact structural est la disparition du petit sillon. Des groupements amines et carbonyles de certaines bases vont être présentés à la surface du petit sillon afin de constituer un motif de reconnaissance du domaine protéique M. Le tout va résulter en un réseau dense de liaisons hydrogène dont la plupart impliquent des carbonyles du squelette protéique. Ici la reconnaissance n'est pas tant spécifique, car n'impliquant pas les chaînes latérales des acides aminés, que structurale.
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Les bases des 4 nucléotides A39, C40, C41 et A42 de la boucle interne asymétrique sont expulsées de l'hélice et sont donc exposées au solvant. Les bases C41, C40 et A39 sont empilées afin de positionner idéalement A39. En effet A39 établit des liens avec 2 résidus protéiques conservés : un empilement avec Arg398 et une liaison hydrogène avec Arg401. De plus l'hydroxyle en 2' de A39 établit aussi une liaison hydrogène au phosphate de A63, connectant directement les 2 boucles internes.
Liaisons spécifiques de A39
L'expulsion des 4 bases crée une cavité au centre de l'ARN qui est le site privilégié de coordinations précises de plusieurs molécules d'eau et d'ions magnésium. Cela, ajouté à d'autres sites de fixation d'ions, notamment potassium, contribue à la stabilité de la structure.
La coopération des 2 boucles internes contribue donc à fixer Ffh sur SRP54. Mais le rôle de l'ARN ne s'arrête sans doute pas là. En effet le site effectif de fixation du peptide signal pourrait être constitué pour 2/3 par le complexe SRP54/Ffh et pour 1/3 par l'ARN lui même. Les séquences signal sont caractérisées par une partie hydrophobe entourée de quelques résidus chargés positivement. Un site de fixation constitué d'ARN et de protéine est donc un bon candidat pour la fixation d'une telle séquence.
Visualisation 
avec Chemscape Chime
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